- – tak o zbadanym enzymie mówi prof. Marcin Drąg z Politechniki Wrocławskiej, laureat Nagrody FNP za rok 2019 w obszarze nauk chemicznych i o materiałach.
Prowadzone przez naukowców z Wrocławia badania stają się też bazą dla poszukiwań leku na COVID-19.
Enzym, który badał zespół - proteaza SARS-CoV-2 Mpro - tnie białka, które są w tym wirusie. - - tłumaczy naukowiec.
- - mówi naukowiec.
- - porównuje naukowiec. Jak dodaje, enzym ten był znany, ale były do niego miliony kombinacji "kluczy". - - precyzuje naukowiec.
Ekspert wyjaśnia, skąd badacze wzięli ten kluczowy dla koronawirusa enzym - i skąd wiedzieli, że jest taki ważny. - - ocenia prof. Drąg. Podczas pandemii SARS (w 2002/2003 r.) prof. Hilgenfeld opublikował trójwymiarową strukturę proteazy wirusa SARS i jej pierwszego inhibitora. Kilka lat później na pamiątkę tego wydarzenia w Singapurze powstała nawet rzeźba.
- - mówi naukowiec. Dodaje, że proteaza obecnego wirusa SARS-Cov2 jest bardzo podobna do proteazy wirusa SARS-CoV (z 2002 r.), nad którą pracował prof. Hilgenfeld.
Jak tłumaczy, jest to enzym unikalny ("rozpoznaje glutaminę w pozycji P1"). - - zapewnia badacz. Dlatego też można się spodziewać, że jeśli powstaną leki uderzające w ten enzym, to będą one szkodzić wirusowi, ale już nie człowiekowi. A to oznacza, że będą mniej toksyczne.
Publikacja (z wynikami z badań) zespołu prof. Drąga jest jeszcze w trakcie recenzowania, ale jego zespół już teraz nieodpłatnie udostępnił swoje wyniki naukowcom z całego świata. - - zaznacza naukowiec. I dodaje, że w kilka dni po publikacji zainteresowanych nie brakuje. Z pytaniami i propozycjami współpracy zgłaszają się zespoły z różnych części świata.
- - precyzuje badacz. Badania te pokazują, z jakimi aminokwasami enzym może się wiązać w kluczowych pozycjach. - - mówi naukowiec.
Dodaje, że z badań tych mogą teraz korzystać też chemicy czy firmy, aby tworzyć nowe związki bioaktywne dla wirusa SARS-CoV2, a nawet firmy do opracowania testów diagnostycznych, które pozwalałyby szybciej ustalić, czy ktoś ma koronawirusa.
- – zaznacza prof. Drąg.
Badacze z Wrocławia mogli wykonać swoje badania tak szybko dzięki temu, że prof. Drąg opracował wcześniej nową platformę technologiczną, umożliwiającą otrzymywanie związków biologicznie aktywnych, w szczególności inhibitorów enzymów proteolitycznych.
Wypracowana przez niego Hybrydowa Kombinatoryczna Biblioteka Substratów (HyCoSuL) pozwala projektować i otrzymywać wysoce aktywne i selektywne narzędzia chemiczne. Platforma technologiczna wykorzystuje szeroką gamę aminokwasów (które nie występują w naturze), do monitorowania aktywności enzymów proteolitycznych. Może ona służyć do opracowywania nowych terapii, leków czy metod diagnostycznych. Za badania te doceniony został właśnie w 2019 r. Nagrodą Fundacji na rzecz Nauki Polskiej.
